L - тирозин прах CAS 60-18-4

Подобряване на производството на добитък и домашни птици
Добавянето на 0,2% L - тирозин към прасенцето диети може да увеличи дневното наддаване на тегло с 8% и процента на конверсия на фураж с 6%. Механизмът му е свързан с насърчаване на секрецията на растежен хормон и червата развитие.
Засилена стресова устойчивост на водни животни
Добавянето на 0,1% L - тирозин към храната на южноамериканските бели скариди може значително да подобри ниския му толеранс на кислород и да увеличи процента на оцеляване на аквакултурата с 12%.
Функционализация на храната за домашни любимци
Като основна аминокиселина за котките, тя може да предотврати кожните лезии, причинени от дефицит. Добавянето на L - тирозин към храната за възрастни кучета може да подобри когнитивното увреждане и да подобри способността за пространствена памет.

Изследователско поле: Основни реагенти за клетъчна култура и биохимични изследвания

Развитие на серум - Средна култура
L - тирозинът е съществен компонент на серума - свободна култура, като CHO клетки и HEK293 клетки. При производството на моноклонално антитяло, допълването на L - тирозин може да увеличи производството на антитела с 15%, като същевременно намалява скоростта на апоптоза на клетките.
Изследване на протеиновата структура и функция
Като стандарт за определяне на съдържанието на пептиден азот, той се използва за колориметричен количествен анализ в реакцията на Милон. Неговият производен флуоресцентно белязан тирозин (FITC TYR) е широко използван в изследванията на протеиновите взаимодействия.

Изграждане на модел на болестта
В моделите на болестта на Паркинсон изследванията за метаболитни аномалии осигуряват важни улики за механизмите на невродегенеративните заболявания.

1. Ензимен метод:

Ензимният метод, известен също като метод за микробна трансформация, използва главно тирозин фенол лиаза (TPL, EC 4.1.99.2) в микробните клетки за превръщане на фенол, пирувинова киселина и амоняк или фенол, L - серин в L - тирозин. TPL с по -висока ензимна активност и повече резултати от изследванията идват главно от микроорганизма Erwinia herbicola, Citrobacter Intermedius, Citrobacter Freundii и термофилни бактерии. Lee and Hsiao of Genex Company were the first to use Klebsiella aerogenes serine hydroxymethyltransferase and Erwinia herbicola ATCC 21434 tyrosine phenol lyase to couple the reaction of synthesizing L-serine with glycine as the substrate and the reaction of synthesizing L-tyrosine with L - серин като субстрат през 1986 г. Добавете 0,32% фенол, 0,25 m глицин, 0,5 mm 5 - пиридоксален фосфат, 0,056 m в 500 ml реакционна система - mercaptoethanol, 1,7 mm тетрахидрофола. При рН 7,0 и 37 градуса реакцията започва с 37% формалдехид. След 16 часа се произвежда 26,3 g/ll - тирозин и скоростта на конверсия на глицин достига 61,4%. Въпреки това, стабилността на този процес е лоша и глицинът има силен инхибиторен ефект върху активността на TPL. Като се има предвид лошата ензимна активност и стабилността в процеса на реакция, използването на технология за разбъркване на ДНК за подобряване на стабилността на TPL също привлече вниманието през последните години. Eugene et al. на Kribb в Южна Корея, получен AS6 мутант с каталитична активност, се увеличава с три пъти и половината температура на инактивиране се повишава с 11,2 градуса чрез случаен мутация на скрининг на TPL в Symbiobacterium toebii и заличено разбъркване на ДНК. Резултатите от последователността показват, че в каталитичния активен регион има мутации на T129I или T451A, а три мутации, включително A13V, E83K и T407A, са от голяма полза за подобряване на термичната стабилност. И Kim et al. От тази изследователска група в E Coli BL21 (DE3) над експресира TPL с подобрена каталитична активност и термична стабилност и подготви суровия каталитичен екстракт. In the 2.5L flow addition reactor system, 2.2 M phenol, 2.4 M sodium pyruvate, 0.4 mM 5-pyridoxal phosphate and 4 M ammonium chloride were added in batches, and nitrogen was filled above the reaction tank to reduce the oxidation of substrate. 130 g/L L-tyrosine could be accumulated after reaction at 40℃for 30 hours, and the highest conversion rate of phenol може да достигне 94%.

2. Микробна ферментация:

Микробната ферментация обикновено приема глицерол, глюкоза и други източници на въглерод на биомаса като суровини и натрупва L - тирозин чрез ферментация на отлични микробни щамове при подходящи условия. Ранните изследвания често използват изкуствена мутагенеза, за да избератL - тирозин прахвисоки - щамове на добив, като скрининг l - фенилаланин или l - триптофан дефектни или анти -инхибиционни щамове за обратна връзка. Способността на повечето микроорганизми да натрупват ароматни аминокиселини е много ниска и регулаторният механизъм на техните метаболитни пътища е много сложен. Традиционните методи за размножаване на мутации могат да действат само по локални метаболитни пътища или ключови ензими и е трудно да се окаже голямо влияние върху общия L - тирозин метаболитен поток. През последните години, с бързото развитие на метаболитното инженерство и различни напреднали биотехнологии, тя се превърна в изследователска гореща точка за препроектиране на метаболитния път на микроорганизмите, за да се реализира по -добре ферментацията на L - тирозин. L - Тирозин метаболитни инженерни бактерии, изследвани по -главно включват Escherichia coli, corynebacterium glutamicum, brevibacterium flavum и bacillus subtilis. Сред тях пътят на синтеза и механизмът на регулиране на L - тирозин в Escherichia coli и Bacillus glutamicum са проучени най -много и се обясняват най -ясно.

L - Тирозинът биосинтеза Пътят принадлежи към пътя на биосинтеза на ароматна аминокиселина. Прекурсорът на неговия синтез, еритроза - 4 - фосфат (E4p) и фосфоенолпируват (PEP), се кондензират под катализата на DAHP синтетазата (DS), за да се произвеждат при катализа на DAHP синтетазата (DS), за да се произвеждат при катализата на DAHP синтетазата (DS), за да се произвеждат при катализата на DAHP синтетазата (DS), за да се произвеждат при катализата на DAHP синтетазата (DS), за да се произвеждат DAHP (ds) 3 - deoxy - D - arabinogeptanosyl - 7 - фосфат (DAHP), което е и първата стъпка за ограничаване на скоростта. В Escherichia coli, DAHP синтетазата съдържа три изоензима: AROG, AROF и AROH. Неговата експресия и активност се инхибират и потискат от обратната връзка на продуктите l - фенилаланин, l - тирозин и l-tryptophan, съответно. Реакцията от 7 стъпки от DAHP до разклонени киселини е често срещан път за всички ароматни аминокиселини. Разклонената киселина е точката на разклонение на пътя на синтеза на ароматна аминокиселина. Единият разклонен път се използва за синтезиране на L-tryptophan, а другата част генерира 4-хидроксифенилпируват (4HPP) под действието на разклонена киселина мутаза (cm) и предварително дехидрат (PD) бифункционален ензим TYRA. Последният генерира L-тирозин чрез трансаминиране с L-глутамат, експресията и активността на TYRA също бяха инхибирани от обратната връзка на L-тирозин.

3. Метод на извличане:

Методът на екстракция е изобретен за първи път от Браканот през 1820 г. Той извлича глицин и левцин от желатинов овча кожа и мускулен хидролизат. След това Bopp et al. постепенно хидролизира тирозин и серин от протеин. Най -старият процес на производство на аминокиселини, а именно екстракция на хидролиза на бялото вещество. Протеинът може да бъде хидролизиран от ензим, киселина или изобретателност, а крайният продукт е аминокиселина . 6 М солната киселина обикновено се използва за хидролизиране на 110 градуса в продължение на 12-24 часа. След отстраняването на излишната киселина сместа от различни аминокиселини се екстрахира. Накрая, относителната чистота на аминокиселините е получена по метода на разликата в разтворимостта или смолата за йонообмен.

До 30 -те и 40 -те години на миналия век могат да се получат повече от 20 вида аминокиселини чрез използване на метода на екстракция. Най -известната аминокиселинна индустрия е монозодиев глутамат. Днес, въпреки че повечето аминокиселини могат да бъдат извлечени от различни ресурси, поради високата цена на ресурсите, ниския добив, замърсяването на околната среда и други причини, не е подходящо да продължите голямото производство на скала -. Методът на екстракция за производство на сърдечен тирозин обикновено е да се използват естествени протеинови ресурси като суровини, хидролиза, концентрация, кристализация, деколоризация и други стъпки за разделяне и извличане на сърдечен тирозин. Въпреки това, тъй като съдържанието на L - тирамин в извлечения продукт е ниско, добивът на метода на извличане всъщност е нисък, така че не е подходящ за голямо производство на скала -.

4. Метод на химичен синтезL - тирозин прах:

Въпреки че химическият синтез се използва за синтезиране на аминокиселини от 19 век, едва през 50 -те години на миналия век химическият синтез се използва за синтезиране на аминокиселини. Този метод използва технологията на органичния синтез и химическото инженерство за производство на аминокиселини. Най -голямото му предимство е, че той не е ограничен от разнообразието от аминокиселини. В допълнение към приготвянето на естествени аминокиселини, той може да произвежда и не естествени аминокиселини, включително някои аминокиселини с много специални структури и може да се произвежда в голям мащаб. Химическите методи обаче имат и недостатъци. Основният проблем е, че процесът е сравнително сложен. Може да се синтезират само D и L - тип ракови аминокиселини. Само след оптична разделителна способност може да се получи оптични активни аминокиселини. Досега много аминокиселини все още се произвеждат от химичен синтез, особено D и L - метионин, които се използват широко при фураж. Методът на производство е само химически синтез, а продукцията е около няколкостотин хиляди тона годишно. В допълнение, големият метод за производство на фармацевтичен и ядлив глицин- също е химичен синтез L - тирозин.